Plusieurs paires de liaisons disulfure

Les liaisons disulfure font partie intégrante de la structure tridimensionnelle-de nombreuses protéines. Nous pouvons trouver ces liaisons covalentes dans presque toutes les molécules peptidiques et protéiques extracellulaires. Une liaison disulfure se forme lorsque l'atome de soufre d'une cystéine forme une liaison simple covalente avec l'atome de soufre d'une autre cystéine situé à un emplacement différent dans la protéine. Ces liaisons aident à stabiliser les protéines, notamment celles sécrétées par les cellules.

Si le polypeptide ne contient qu'une seule paire Cys, la formation de cette liaison disulfure est simple. Les peptides sont synthétisés en phase solide ou en phase liquide puis une oxydation pH8-9 est réalisée dans la solution.

Lorsque deux ou plusieurs paires de liaisons disulfure doivent être formées, le processus de synthèse est relativement compliqué. Bien que la formation de liaisons disulfure soit généralement réalisée à la fin du schéma de synthèse, il est parfois avantageux d'introduire des disulfures préformés pour conjuguer ou étendre la chaîne peptidique. Les groupes protecteurs sulfhydryle couramment utilisés sont trt, Acm, Mmt, tBu, Bzl, Mob, Tmob et d'autres groupes. Nous énumérons respectivement deux types avec la résine 2-Cl et Rink. La voie de formation de plusieurs paires de liaisons disulfure sur des polypeptides synthétisés en utilisant la résine comme support :