Les peptides antimicrobiens naturels sont généralement de petits polypeptides basiques composés de plus de 30 résidus d’acides aminés ; ils sont solubles dans l'eau-et ont un poids moléculaire d'environ 4 000 daltons. La plupart des peptides antimicrobiens sont thermostables et conservent leur activité même après chauffage à 100 degrés pendant 10 à 15 minutes. La majorité possède un point isoélectrique supérieur à 7, présentant de fortes caractéristiques cationiques. De plus, ils démontrent une résistance significative à une force ionique élevée ainsi qu’à des pH extrêmes. Certains possèdent également la capacité de résister à l’hydrolyse par des enzymes telles que la trypsine ou la pepsine.
Les recherches actuelles suggèrent que le mécanisme bactéricide des peptides antimicrobiens implique principalement de cibler la membrane cellulaire bactérienne ; ils perturbent l’intégrité de la membrane et créent des pores, provoquant la fuite du contenu intracellulaire et la mort cellulaire ultérieure. Le processus commence généralement par une attraction électrostatique sur la surface de la membrane bactérienne, suivie de l'insertion de l'extrémité C- hydrophobe dans la région hydrophobe de la membrane, ce qui modifie la conformation de la membrane. Plusieurs peptides forment alors des canaux ioniques au sein de la membrane, entraînant l’efflux d’ions spécifiques et entraînant la mort cellulaire. D'autres chercheurs proposent que ces peptides interagissent avec les protéines membranaires-provoquant l'agrégation, l'inactivation et la formation de canaux ioniques-altérant ainsi la perméabilité membranaire et conduisant à la mort ; des questions demeurent également concernant l’existence de récepteurs membranaires spécifiques et les effets synergiques potentiels d’autres facteurs. Les mécanismes d'action peuvent varier selon les différentes classes de peptides antimicrobiens.
