CAS 2703745-70-2 FFAGLDD (peptide de clivage sélectif MMP9)

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CAS 2703745-70-2 FFAGLDD (peptide de clivage sélectif MMP9)
Détails
• Nom du produit : FFAGLDD (peptide de clivage sélectif MMP9)
• N° CAS : 2703745-70-2
•Synonymes : peptide de clivage sélectif MMP9
•Séquence : Phe-Phe-Ala-Gly-Leu-Asp-Asp (FFAGLDD)
•Nombre d'acides aminés : 7
• Formule moléculaire : C₃₇H₄₉N₇O₁₂
• Poids moléculaire : 783,82 Da
• Pureté : HPLC supérieure ou égale à 95 %
Documents connexes : rapports COA/MS/HPLC, guide de solubilité et de stockage des peptides
Classification des produits
Peptides d'administration de médicaments
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Description

Shanghai Sonyt Biotechnology Co., Ltd. est l’un des principaux fabricants et fournisseurs de cas 2703745-70-2 ffagldd (peptide de clivage sélectif mmp9) en Chine, prend également en charge le service personnalisé. Bienvenue dans la vente en gros de cas 2703745-70-2 ffagldd (peptide de clivage sélectif mmp9) de haute qualité en vrac de notre usine. Contactez-nous pour plus de détails.

 

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Description FFAGLDD (CAS : 2703745-70-2) est un peptide de 7-acides aminés-de séquence Phe-Phe-Ala-Gly-Leu-Asp-Asp (FFAGLDD), une métalloprotéinase matricielle 9 (MMP9, également connu sous le nom de gélatinase B), peptide de clivage sélectif, utilisé pour l'administration cytosolique de doxorubicine (DOX) afin d'obtenir une administration et une libération lentes de médicaments contrôlées spatio-temporellement. La MMP9 est une endopeptidase dépendante du zinc-qui est fortement exprimée dans le microenvironnement tumoral, les sites inflammatoires et les processus de remodelage tissulaire, participant à la dégradation de la matrice extracellulaire, à l'invasion et aux métastases tumorales, à l'angiogenèse et à d'autres processus pathologiques. La séquence FFAGLDD contient un motif spécifique reconnu et clivé par MMP9, qui peut être clivé par MMP9 sur un site spécifique, obtenant ainsi une libération contrôlée de médicament sensible à l'enzyme. Comparé au produit n°8 (FFAGLDD TFA), ce produit est sous forme de base libre (sans sel de TFA), adapté aux systèmes expérimentaux sensibles au TFA. Caractéristiques de conception du FFAGLDD : (1) La diphénylalanine N-terminale (Phe-Phe) - fournit une hydrophobie, peut se lier aux poches hydrophobes du site actif de la MMP9 et constitue un élément clé pour la reconnaissance de la MMP9 ; (2) l'intermédiaire alanine-glycine-leucine (Ala-Gly-Leu) - constitue la séquence centrale du site de clivage MMP9 ; (3) L'acide diaspartique C-terminal (Asp-Asp) - fournit une charge négative, régule la solubilité des peptides et les interactions électrostatiques avec le site actif de la MMP9. Les applications du FFAGLDD comprennent : (1) l'administration de médicaments ciblée sur la tumeur - en tant que lieur sensible à une enzyme- reliant des médicaments chimiothérapeutiques (tels que la doxorubicine DOX) au ciblage de ligands ou de nanoporteurs, qui sont clivés dans des conditions d'expression élevée de MMP9 dans le microenvironnement tumoral, permettant une libération de médicament contrôlée spatio-temporellement ; (2) la conception de promédicaments - conjuguant des médicaments avec FFAGLDD pour former des promédicaments, dans lesquels les médicaments actifs sont uniquement clivés et libérés au niveau des sites tumoraux présentant une expression élevée de MMP9 ; (3) détection d'activité MMP9 - construction de sondes fluorescentes d'activité MMP9 ; (4) imagerie tumorale - après marquage avec des radionucléides ou des colorants fluorescents, utilisée pour le diagnostic par imagerie des tumeurs à expression élevée de MMP9 ; (5) régulation de la dégradation des hydrogels - introduction de FFAGLDD dans le réseau d'hydrogels pour obtenir une dégradation sensible à MMP9. La forme base libre FFAGLDD convient aux applications biomédicales nécessitant d’éviter les résidus de TFA, telles que les expériences d’injection in vivo et les expériences de culture cellulaire.

 

Tableau d'informations de base sur le produit

 

Nom anglais de la norme du produit Abréviation / Alias ​​du produit Balises de fonction (séparées par des virgules-) Structure de base Formule moléculaire Masse exacte (Da) MW moyen (Da) Forme de sel Longueur (aa)
FFAGLDD heptapeptide FFAGLDD; peptide sans acide di-aspartique Inhibiteur de protéase, sonde de liaison enzymatique, étude d'interaction protéique, polypeptide acide Heptapeptide linéaire Phe-Phe-Ala-Gly-Leu-Asp-Asp avec motif hydrophobe diphénylalanine et groupes anioniques d'acide di-acide aspartique ; sert de sonde d'inhibiteur de protéase aspartique et de sonde d'interaction protéique C₃₅H₄₆N₆O₁₁ 730.32 ~730.8 Peptide libre 7

 

Paramètres physicochimiques de solubilité et de stockage

 

Code produit Apparence Stockage à long-terme Stockage à court-terme Stabilité des solutions Stabilité de la poudre solide
PEP-FFA07 Poudre blanche Conserver à -20 degrés, fermé hermétiquement, au sec et à l'abri de la lumière. Aliquote pour le stockage. Stable pendant 1 mois entre 2 et 8 degrés dans des conditions sèches et scellées ; stable pour l’expédition à température ambiante. Stable 7 jours à 4 degrés. Le peptide acide libre est soluble dans les tampons alcalins, l'acide acétique dilué et le DMF. Solubilité limitée dans l'eau de la séquence d'acide di-acide aspartique à pH neutre ; solubilité considérablement améliorée dans des conditions alcalines en raison de la dissociation du carboxyle. Stable 2 ans à -20 degrés, au sec et à l'abri de la lumière.

Description fonctionnelle

 

Code produit Résumé court du frontend (pour l'affichage de la liste de recherche) Description détaillée des fonctions biologiques Domaines de recherche applicables (séparés par des virgules-) Cibles / Voies
PEP-FFA07 Heptapeptide acide libre FFAGLDD comme inhibiteur de protéase et sonde d'interaction protéique Le peptide libre FFAGLDD est un heptapeptide acide contenant deux acides aspartiques. Le motif hydrophobe de la diphénylalanine se lie à la poche hydrophobe des enzymes cibles, et les chaînes latérales de l'acide di-acide aspartique forment des interactions électrostatiques avec le site actif de l'enzyme. Il sert de molécule principale pour les inhibiteurs de protéase aspartique et de sonde pour les études d’interactions protéiques. Développement d'inhibiteurs de protéase, recherche enzymologie et mécanismes, recherche sur les maladies neurodégénératives, interaction protéique, optimisation des médicaments Site actif de la protéase aspartique ; poche de liaison au substrat enzymatique ; interactions électrostatiques et hydrophobes

 

 

 

 

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