À ce jour, plus de 200 peptides antimicrobiens ont été isolés de divers organismes, dont plus de 170 proviennent uniquement d’insectes. Ces peptides sont classés en fonction de leurs origines et de leurs propriétés structurelles.
Peptides linéaires à structure hélicoïdale
Les cécropines ont été les premiers peptides antimicrobiens animaux découverts ; ils ont été isolés de pupes du papillon à soie américain (*Hyalophora cecropia*) par Boman et al. en 1980.
Peptides linéaires riches en acides aminés spécifiques
Les apidaécines sont des antibiotiques peptidiques riches en proline- isolés des abeilles domestiques. Ils sont généralement constitués de 16 à 18 résidus d'acides aminés, avec une teneur en proline atteignant jusqu'à 33 % et une teneur en arginine jusqu'à 17 %. Les apidaecines présentent une forte activité contre certaines bactéries Gram-négatives mais sont inefficaces contre les bactéries Gram-positives.
Peptides contenant une seule liaison disulfure
Il s'agit d'une petite classe de peptides antimicrobiens. Le premier peptide de ce type découvert était la bacténécine, dérivée de neutrophiles bovins. Il contient 12 acides aminés-dont quatre résidus arginine-et forme une liaison disulfure entre le deuxième et le onzième résidus.
Peptides contenant deux ou plusieurs liaisons disulfure
Les défensines sont les représentants prototypiques de cette classe. Les -défensines initialement découvertes, dérivées de tissus de mammifères, contiennent généralement 29 à 34 résidus d'acides aminés ; six résidus de cystéine conservés forment trois liaisons disulfure intramoléculaires. De plus, les résidus arginine en positions 6 et 15, ainsi qu'un résidu glycine en position 24, sont conservés.
Lantibiotiques
Les lantibiotiques sont des antibiotiques peptidiques produits par des bactéries ; ils sont génétiquement codés, synthétisés sur des ribosomes et subissent une modification post-traductionnelle pour incorporer des groupes organiques spécifiques. La nisine est la plus étudiée d’entre elles.
